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https://doi.org/10.11588/diglit.37630#0003
Die Untersuchung des Zellkerns hat gelehrt, daß der chemische
Aufhau dieses Organs nicht immer der gleiche ist. Im Laufe der
Entwicklung können bei gewissen Kerngebilden chemische Um-
wandlungen eintreten, welche darin bestehen, daß die Monoamido-
säuregruppen aus den Kernproteinen teilweise verschwinden.
Dadurch wird bewirkt, daß der relative Gehalt an basischen Bau-
steinen (Arginin, Histidin, Lysin) in den Kernproteinen zunimmt
und daß somit auch das ganze Protein basische Eigenschaften
erhält. Gleichzeitig mit dieser Veränderung des Proteins wird
aber auch die Bindungsform zwischen dem Nucleinsäureanteil
und dem Proteinanteil eine andere. In dem Kern der ursprüng-
lichen Zelle, in deren Protein diese chemische Umbildung noch
nicht vorhanden ist, ist eine feste, durch verdünnte Säuren bei
gewöhnlicher Temperatur nicht lösbare Vereinigung zwischen der
Nucleinsäure und dem Protein vorhanden. In denjenigen Kernen
jedoch, deren Protein einen basischen Charakter angenommen
hat, ist die Vereinigung zwischen der Nucleinsäure und dem
Protein eine ,,salzartige“. Schon durch verdünnte Mineralsäuren
kann in den Kernen der letzteren Art das basische Protein von
der Nucleinsäure abgetrennt werden.
Wir haben also, wie ich bereits früher hervorgehoben habe1,
je nach der Bindungsweise zwischen der Nucleinsäure und dem
Protein zwei verschiedene Formen der Kernsubstanz zu unter-
scheiden, und ich habe für dieselben die Bezeichnung „dissoziierte“
und „nicht dissoziierte“ Kerne benutzt2.
In den Organen der Tiere finden sich beide Formen. Typische
Beispiele für die dissoziierte Kernsubstanz bieten sich in den
roten Blutkörperchen des Vogelblutes, in den Kernen der Thymus-
drüse und des adenoiden Gewebes. Aus diesen Kernen wird durch
verdünnte Salzsäure ein basischer Proteinstoff losgelöst. Hin-
gegen habe ich in vielen anderen Geweben, z. B. in den Testikeln
der Säugetiere — soweit meine Untersuchungen reichen — nur
1 Archiv für Anatomie und Physiologie. Physiolog. Abteilung. Jahrg.
1894 S. 199.
2 The Harvey Lectures, Philadelphia and New York, 1911, S. 50.
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Aufhau dieses Organs nicht immer der gleiche ist. Im Laufe der
Entwicklung können bei gewissen Kerngebilden chemische Um-
wandlungen eintreten, welche darin bestehen, daß die Monoamido-
säuregruppen aus den Kernproteinen teilweise verschwinden.
Dadurch wird bewirkt, daß der relative Gehalt an basischen Bau-
steinen (Arginin, Histidin, Lysin) in den Kernproteinen zunimmt
und daß somit auch das ganze Protein basische Eigenschaften
erhält. Gleichzeitig mit dieser Veränderung des Proteins wird
aber auch die Bindungsform zwischen dem Nucleinsäureanteil
und dem Proteinanteil eine andere. In dem Kern der ursprüng-
lichen Zelle, in deren Protein diese chemische Umbildung noch
nicht vorhanden ist, ist eine feste, durch verdünnte Säuren bei
gewöhnlicher Temperatur nicht lösbare Vereinigung zwischen der
Nucleinsäure und dem Protein vorhanden. In denjenigen Kernen
jedoch, deren Protein einen basischen Charakter angenommen
hat, ist die Vereinigung zwischen der Nucleinsäure und dem
Protein eine ,,salzartige“. Schon durch verdünnte Mineralsäuren
kann in den Kernen der letzteren Art das basische Protein von
der Nucleinsäure abgetrennt werden.
Wir haben also, wie ich bereits früher hervorgehoben habe1,
je nach der Bindungsweise zwischen der Nucleinsäure und dem
Protein zwei verschiedene Formen der Kernsubstanz zu unter-
scheiden, und ich habe für dieselben die Bezeichnung „dissoziierte“
und „nicht dissoziierte“ Kerne benutzt2.
In den Organen der Tiere finden sich beide Formen. Typische
Beispiele für die dissoziierte Kernsubstanz bieten sich in den
roten Blutkörperchen des Vogelblutes, in den Kernen der Thymus-
drüse und des adenoiden Gewebes. Aus diesen Kernen wird durch
verdünnte Salzsäure ein basischer Proteinstoff losgelöst. Hin-
gegen habe ich in vielen anderen Geweben, z. B. in den Testikeln
der Säugetiere — soweit meine Untersuchungen reichen — nur
1 Archiv für Anatomie und Physiologie. Physiolog. Abteilung. Jahrg.
1894 S. 199.
2 The Harvey Lectures, Philadelphia and New York, 1911, S. 50.
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