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https://doi.org/10.11588/diglit.43767#0019
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Über clie gruppenspezifische Substanz A aus Harn
Substanz und stellten fest, daß in genau dem gleichen Maße, wie
die A-Substanz angereichert wurde, auch die B-Substanz sich an-
reicherte. Enthielt ein abgetrennter Begleitstoff noch etwas A-
Wirkstoff, so war auch hier ebenfalls B-Wirkstoff nachzuweisen.
Aus diesem Verhalten darf wohl auf eine weitgehende chemische
Ähnlichkeit beider Wirkstoffe geschlossen werden. Serologische
Unterschiede können ja bekanntlich auch bei stereo-isomeren
Substanzen auftreten, wie K. Landsteiner* 5) sowie auchW. F. Goe-
bel und Mitarbeiter6) gezeigt haben.
Wie schon mitgeteilt, liegt die A-Substanz im Pepton und Pep-
sin nicht „frei“ vor, was eine fermentative Behandlung not-
wendig macht. Eine Bindung an höhermolekulare Eiweißsub-
stanzen, wie sie hier wohl vorliegt, dürfte bei dem im Harn vor-
kommenden Wirkstoff nicht der Fall sein. Demgemäß zeigen sich
bei den Ausgangsmaterialien Pepsin und Harn insofern Unter-
schiede, als bei Eiweißfällungen (mit Tannin, Bleiacetat, Phos-
phorwolframsäure) der Wirkstoff im Falle des Pepsins weit-
gehend mit in diese Niederschläge geht, während er im Falle
des Harnes sich nur in geringer Menge im Niederschlag findet.
Serologisch ließen sich hier ebenfalls Unterschiede feststellen.
Während die A-Substanz aus Harn zur Antikörperbildung über-
haupt nicht befähigt ist, trifft dies zu für die A-Substanz aus
Pepsin, solange die Bindung an Eiweißsubstanzen nicht gelöst
ist, solange also keine Fermentbehandlung durchgeführt ist.
Chemisch ist die Substanz außerordentlich widerstandsfähig,
insbesondere gilt dies in bezug auf Oxydationsmittel. Wir haben
dies gelegentlich der Adsorptionsversuche festgestellt, indem die
Substanz an Bleisulfid adsorbiert und eluiert wurde durch Um-
wandlung des Bleisulfids in Sulfat mittels Wasserstoffperoxyd.
3-prozentiges Wasserstoffperoxyd verursacht bei Zimmertemperatur
auch bei längerer Einwirkung auf die A-Substanz keine Schädigung.
Daraufhin untersuchten wir auch die Einwirkung von Ozon. Die
Substanz XAg wurde in l-prozentiger wässeriger Lösung einem kräf-
tigen Ozonstrom ausgesetzt. Nach einstündiger Einwirkung wurde
die Lösung im Vakuum eingeengt und die Substanz durch Ein-
gießen in Alkohol ausgefällt. Das Ozon ändert nichts an der
Wirksamkeit. Das so behandelte Produkt wurde erneut der Ein-
6) K. Landsteiner, Die Spezifität der serologischen Reaktionen, Berlin,
Verlag J. Springer, 1933.
6) W. F. Goebel, 0. T. Avery und H. Babers, J. exp.Med. 60, 599 (1934)
Über clie gruppenspezifische Substanz A aus Harn
Substanz und stellten fest, daß in genau dem gleichen Maße, wie
die A-Substanz angereichert wurde, auch die B-Substanz sich an-
reicherte. Enthielt ein abgetrennter Begleitstoff noch etwas A-
Wirkstoff, so war auch hier ebenfalls B-Wirkstoff nachzuweisen.
Aus diesem Verhalten darf wohl auf eine weitgehende chemische
Ähnlichkeit beider Wirkstoffe geschlossen werden. Serologische
Unterschiede können ja bekanntlich auch bei stereo-isomeren
Substanzen auftreten, wie K. Landsteiner* 5) sowie auchW. F. Goe-
bel und Mitarbeiter6) gezeigt haben.
Wie schon mitgeteilt, liegt die A-Substanz im Pepton und Pep-
sin nicht „frei“ vor, was eine fermentative Behandlung not-
wendig macht. Eine Bindung an höhermolekulare Eiweißsub-
stanzen, wie sie hier wohl vorliegt, dürfte bei dem im Harn vor-
kommenden Wirkstoff nicht der Fall sein. Demgemäß zeigen sich
bei den Ausgangsmaterialien Pepsin und Harn insofern Unter-
schiede, als bei Eiweißfällungen (mit Tannin, Bleiacetat, Phos-
phorwolframsäure) der Wirkstoff im Falle des Pepsins weit-
gehend mit in diese Niederschläge geht, während er im Falle
des Harnes sich nur in geringer Menge im Niederschlag findet.
Serologisch ließen sich hier ebenfalls Unterschiede feststellen.
Während die A-Substanz aus Harn zur Antikörperbildung über-
haupt nicht befähigt ist, trifft dies zu für die A-Substanz aus
Pepsin, solange die Bindung an Eiweißsubstanzen nicht gelöst
ist, solange also keine Fermentbehandlung durchgeführt ist.
Chemisch ist die Substanz außerordentlich widerstandsfähig,
insbesondere gilt dies in bezug auf Oxydationsmittel. Wir haben
dies gelegentlich der Adsorptionsversuche festgestellt, indem die
Substanz an Bleisulfid adsorbiert und eluiert wurde durch Um-
wandlung des Bleisulfids in Sulfat mittels Wasserstoffperoxyd.
3-prozentiges Wasserstoffperoxyd verursacht bei Zimmertemperatur
auch bei längerer Einwirkung auf die A-Substanz keine Schädigung.
Daraufhin untersuchten wir auch die Einwirkung von Ozon. Die
Substanz XAg wurde in l-prozentiger wässeriger Lösung einem kräf-
tigen Ozonstrom ausgesetzt. Nach einstündiger Einwirkung wurde
die Lösung im Vakuum eingeengt und die Substanz durch Ein-
gießen in Alkohol ausgefällt. Das Ozon ändert nichts an der
Wirksamkeit. Das so behandelte Produkt wurde erneut der Ein-
6) K. Landsteiner, Die Spezifität der serologischen Reaktionen, Berlin,
Verlag J. Springer, 1933.
6) W. F. Goebel, 0. T. Avery und H. Babers, J. exp.Med. 60, 599 (1934)