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https://doi.org/10.11588/diglit.37616#0009
Ein Beitrag zur Kenntnis der einfachsten Proteine.
(B. 2) 9
geringe]' war wie das des ursprünglichen Sturins. Während das
als Ausgangsmaterial dienende Sturinsulfat 21,1 o/o H2S04 enthielt,
betrug der Schwefelsäuregehalt des Desamidosturinsulfats nur
17,44o/o (im Mittel). Die Hydrolyse ergab die folgenden Werte
für den Basen-Stickstoff:
Prozente des Gesamtstickstoffs
Desamidosturin
Sturin
Arginin
67,6
67,4
Histidin
10,1
10,1
Lysin
0,0
5,5.
Die für das Arginin und Histidin des Desamidosturins und
des Sturins angegebenen Zahlen beziehen sich auf den Stickstoff-
gehalt der betreffenden Fraktionen, beim Lysin ist der Stick-
stoffgehalt der als Pikrat gefällten Base angegeben.
Die salpetrige Säure hat also das Arginin und Histidin nicht
angegriffen, während das Lysin völlig zerlegt ist. Es ist hier-
nach das Vorhandensein einer freien Amidogruppe des Lysins
anzunehmen.
III.
Wir führen noch einige Tatsachen an, aus denen sich ein
Schluß auf die Bindung der Carboxylgruppen des Arginins, Histi-
dins und Lysins ziehen läßt.
Im Laufe unserer Untersuchungen über die Einwirkung von
Alkalien auf Protamine14) und typische Proteine machten wir
die Beobachtung, daß alle diese Körper durch Natronhydrat oder
Barythydrat bei Bruttemperatur allmählich optisch inakliv werden.
Wir haben nachgewiesen, daß diese Umwandlung auf einer Än-
derung der Konfiguration des Proteinmoleküls beruht, denn man
erhält bei der Hydrolyse des inaktiven Clupeins oder C’lupeons
oder Leims sowohl Arginin wie Ornithin, Histidin und Lysin in
inaktivem Zustand. Diese Umwandlung kann nicht auf einer
nachträglichen Racemisierung der durch Alkali Wirkung abge-
spaltenen Basen beruhen, denn die Racemisierung geht bei den
im Protein gebundenen Basen schneller vor sich wie bei der
freien Base.
14) A. Kössel u. F. Weiss, Zeitschr. f. yhysiolog. Chemie, Bd. 59,
S. 492 (1909), Bd. 60, S. 311 (1909), Bd. 68, 8. 165 (1910).
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geringe]' war wie das des ursprünglichen Sturins. Während das
als Ausgangsmaterial dienende Sturinsulfat 21,1 o/o H2S04 enthielt,
betrug der Schwefelsäuregehalt des Desamidosturinsulfats nur
17,44o/o (im Mittel). Die Hydrolyse ergab die folgenden Werte
für den Basen-Stickstoff:
Prozente des Gesamtstickstoffs
Desamidosturin
Sturin
Arginin
67,6
67,4
Histidin
10,1
10,1
Lysin
0,0
5,5.
Die für das Arginin und Histidin des Desamidosturins und
des Sturins angegebenen Zahlen beziehen sich auf den Stickstoff-
gehalt der betreffenden Fraktionen, beim Lysin ist der Stick-
stoffgehalt der als Pikrat gefällten Base angegeben.
Die salpetrige Säure hat also das Arginin und Histidin nicht
angegriffen, während das Lysin völlig zerlegt ist. Es ist hier-
nach das Vorhandensein einer freien Amidogruppe des Lysins
anzunehmen.
III.
Wir führen noch einige Tatsachen an, aus denen sich ein
Schluß auf die Bindung der Carboxylgruppen des Arginins, Histi-
dins und Lysins ziehen läßt.
Im Laufe unserer Untersuchungen über die Einwirkung von
Alkalien auf Protamine14) und typische Proteine machten wir
die Beobachtung, daß alle diese Körper durch Natronhydrat oder
Barythydrat bei Bruttemperatur allmählich optisch inakliv werden.
Wir haben nachgewiesen, daß diese Umwandlung auf einer Än-
derung der Konfiguration des Proteinmoleküls beruht, denn man
erhält bei der Hydrolyse des inaktiven Clupeins oder C’lupeons
oder Leims sowohl Arginin wie Ornithin, Histidin und Lysin in
inaktivem Zustand. Diese Umwandlung kann nicht auf einer
nachträglichen Racemisierung der durch Alkali Wirkung abge-
spaltenen Basen beruhen, denn die Racemisierung geht bei den
im Protein gebundenen Basen schneller vor sich wie bei der
freien Base.
14) A. Kössel u. F. Weiss, Zeitschr. f. yhysiolog. Chemie, Bd. 59,
S. 492 (1909), Bd. 60, S. 311 (1909), Bd. 68, 8. 165 (1910).