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Kossel, Albrecht; Weiss, F.; Heidelberger Akademie der Wissenschaften / Mathematisch-Naturwissenschaftliche Klasse [Hrsg.]
Sitzungsberichte der Heidelberger Akademie der Wissenschaften, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Klasse: Abteilung B, Biologische Wissenschaften (1912, 2. Abhandlung): Ein Beitrag zur Kenntnis der einfachsten Proteine — Heidelberg, 1912

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https://doi.org/10.11588/diglit.37616#0011
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Ein. Beitrag zur Kenntnis der einfachsten Proteine.

(B. 2) 11

IV.
Während die Untersuchungen über die hydrolytische Spal-
tung des Clupeins gewisse Aufklärungen über die Verteilung
der Argininreste gegeben haben16), ist über die Anordnung der
Bausteine im Molekül des Sturins nichts bekannt. Es erhebt
sich die Frage, ob es nicht möglich ist, durch partielle Hydrolyse
Bruchstücke des Moleküls zu gewinnen, deren Untersuchung einen
Schluß auf die Verteilung der Bausteine zuläßt. Wir haben der-
artige Untersuchungen ebenfalls in Angriff genommen, doch haben
sich in diesem Falle nicht so einfache Resultate ergeben, wie sie
bei den früheren im hiesigen Institut ausgeführten Arbeiten über
die partielle Spaltung des Clupeins zu erzielen waren. Durch
unvollständige Hydrolyse konnten wir Produkte erhalten, welche
eine andere Zusammensetzung hatten, wie das ursprüngliche
Protamin, z. B. ließen sich aus dem Gemisch der hydrolytischen
Zersetzungsprodukte protonartige Substanzen gewinnen, welche
reicher an Histidin und Arginin und ärmer an Lysin, sowie
an Monoamidosäuren waren, hingegen andere, welche wenig Histi-
din und viel Lysin enthielten. Durch passende Wahl der Fällungs-
mittel hatten wir uns hiebei gegen die Möglichkeit der Beimengung
von freiem Arginin, Histidin, Lysin und freien Monoamidosäuren
geschützt.
Als Beispiele für derartige beim partiellen Abbau erhaltene
Produkte führen wir einige Analysenzahlen von verschiedenen
aus dem Sturin gewonnenen protonartigen Bruchstücken an. Auch
in diesem Falle sind die Stickstoff werte der betreffenden Basen-
fraktionen angegeben.
Von 100 Teilen Stickstoff entfallen auf:

Arginin
Histidin
Lysin
in
Proton
I 70,22
15,87
3,03
in
Proton
11 75,4
3,5
1,7
in
Proton 1
11 75,3
9,4
3,4
in
Proton 1
\ 76,8
4,3
8,5.

Weitergehende Schlüsse lassen sich aus diesen Zahlen nicht
ziehen, da eine Gewähr für die chemische Individualität der he
16) A. Kossel u. II. Pringle, Zeitschr. f. physiolog. Chemie, Bei. 49,
S. 301 (1906).
 
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