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https://doi.org/10.11588/diglit.36553#0012
4 (RI)
A. KossEL und 8. EDLBACHBR:
Versuche RococziNSKis mußten jedoch bald abgebrochen werden
und blieben auf das Clupein beschränkt; aber auch hier zeigte
sich in Übereinstimmung mit SuRAUP und seinen Mitarbeitern,
daß ein erheblicher Teil des Arginins unter der Einwirkung der
Methylierung verschwindet.
Um aus solchen Versuchen einen Schluß auf die freien und
reagierenden Gruppen des Proteinmoleküls zu ziehen, ist es zu-
nächst notwendig, das Verhalten derjenigen Atomgruppen festzu-
stellen, deren Vorkommen im Proteinmolekül vorausgesetzt werden
kann, in erster Linie der in der Peptid Verkettung vorhandenen
Imidgruppe. Von diesen Gesichtspunkten aus haben wir einige
Versuche über die Methylierung mit Dimethylsulfat ausgeführt.
Das dl-Leucylglycin ist in dieser Richtung bereits von ABDER-
HALDEN und KAUTZSCH untersucht worden^). Hier entstand unter
der Einwirkung des Jodmethyls dl-N-Trimethylleucylglycin
(CAj-CH-CO-NH-CHa-COOH
N(CHGs
oder das entsprechende Betain. Die Imidgruppe war somit nicht
angegriffen.
Wir untersuchten zunächst die Einwirkung von Dimethyl-
sulfat auf Glycylglycin und beobachteten ebenfalls den Eintritt
von drei Methylgruppen in das Dipeptid. Die Hydrolyse zeigte,
daß die Methylgruppen alle an ein und dasselbe Stickstoffatom
angefügt waren, denn das Produkt zerfiel bei der Hydrolyse im
Betain und Glykokoll. Es ist daher offenbar folgendes Betain
entstanden:
N(CHW-0-CO
CH.-CO-NH-CHa
Die Annahme dieser Formel findet eine Stütze in dem Ver-
halten des dl-AIanylglycins. Dieses ergab ein Trimethylderivat
von folgender Konstitution
N^HWOII
CHa-CH-CO-NH-CHa-COOH
i) Ztschr. f. physiol. Chemie 72, 44 (1911).
A. KossEL und 8. EDLBACHBR:
Versuche RococziNSKis mußten jedoch bald abgebrochen werden
und blieben auf das Clupein beschränkt; aber auch hier zeigte
sich in Übereinstimmung mit SuRAUP und seinen Mitarbeitern,
daß ein erheblicher Teil des Arginins unter der Einwirkung der
Methylierung verschwindet.
Um aus solchen Versuchen einen Schluß auf die freien und
reagierenden Gruppen des Proteinmoleküls zu ziehen, ist es zu-
nächst notwendig, das Verhalten derjenigen Atomgruppen festzu-
stellen, deren Vorkommen im Proteinmolekül vorausgesetzt werden
kann, in erster Linie der in der Peptid Verkettung vorhandenen
Imidgruppe. Von diesen Gesichtspunkten aus haben wir einige
Versuche über die Methylierung mit Dimethylsulfat ausgeführt.
Das dl-Leucylglycin ist in dieser Richtung bereits von ABDER-
HALDEN und KAUTZSCH untersucht worden^). Hier entstand unter
der Einwirkung des Jodmethyls dl-N-Trimethylleucylglycin
(CAj-CH-CO-NH-CHa-COOH
N(CHGs
oder das entsprechende Betain. Die Imidgruppe war somit nicht
angegriffen.
Wir untersuchten zunächst die Einwirkung von Dimethyl-
sulfat auf Glycylglycin und beobachteten ebenfalls den Eintritt
von drei Methylgruppen in das Dipeptid. Die Hydrolyse zeigte,
daß die Methylgruppen alle an ein und dasselbe Stickstoffatom
angefügt waren, denn das Produkt zerfiel bei der Hydrolyse im
Betain und Glykokoll. Es ist daher offenbar folgendes Betain
entstanden:
N(CHW-0-CO
CH.-CO-NH-CHa
Die Annahme dieser Formel findet eine Stütze in dem Ver-
halten des dl-AIanylglycins. Dieses ergab ein Trimethylderivat
von folgender Konstitution
N^HWOII
CHa-CH-CO-NH-CHa-COOH
i) Ztschr. f. physiol. Chemie 72, 44 (1911).