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https://doi.org/10.11588/diglit.37616#0010
10 (B. 2)
A. Kossei und F. Weiß :
Ähnliche Resultate haben wir auch beim Sturin erhalten.
N
Das Sturin wurde durch sechstägige Einwirkung von — Natron-
lauge im Brutofen inaktiviert und aus dem Gemisch der Spaltungs-
produkte die protonartigen Stoffe, d. h. diejenigen Körper, welche
die Basen noch in der Peptidbindung enthielten, isoliert. Diese
wurden nun durch siedende Schwefelsäure hydrolysiert. Aus
der Reaktionsmasse wurde das Arginin und Histidin in völlig
inaktivem Zustand erhalten. Das Lysin war fast völlig inaktiv,
es war nur eine geringe Beimischung von Rechtslysin nach-
weisbar.
Unsere früheren Versuche über die Racemisierung der Pro-
teine haben durch H. D. Darin eine sehr interessante Deutung
erhalten.15) Auf Grund seiner Untersuchungen über die Hy-
dantoine von Amidosäuren ist dieser Autor zu der Vorstellung
gelangt, daß die Racemisierung auf die intermediäre Bildung
einer Enolform zurückzuführen ist, bei welcher das Kohlenstoff-
atom der Gruppe CH seine asymmetrische Beschaffenheit verliert.
Die obige Formel würde also in der alkalischen inaktiven Lösung
folgendermaßen zu schreiben sein:
. . . NH — G = GOH — NH — G = GOH — NH . . .
i i
R Rx
Beim Rückgang in die Ketolform oder bei der hydrolytischen
Spaltung unter Lösung der Peptidbindung, würden inaktive Re-
aktionsprodukte entstehen.
Ii. D. Darin hat sogleich auf die Bedeutung dieser Auf-
fassung für die Erklärung der bei den Proteinen beobachteten
Inaktivierung aufmerksam gemacht und zugleich angedeutet, daß
es möglich ist, auf diesem Wege festzustellen, ob die Carboxyl-
gruppe der Amidosäuren frei ist oder nicht, denn nur in letz-
terem Fall kann die Racemisierung eintreten.
Auf Grund dieser Anschauungen ergibt sich aus unseren
Versuchen die Schlußfolgerung, daß die Carboxylgruppen des
Arginins, Histidins und Lysins im Clupein und Sturin ver-
stopft sein müssen. Auch dies stimmt mit der obigen Formel
überein.
15) H. D. Dakin, American cliemical journal, vol. 44, Nr. 1, Juli 1910.
A. Kossei und F. Weiß :
Ähnliche Resultate haben wir auch beim Sturin erhalten.
N
Das Sturin wurde durch sechstägige Einwirkung von — Natron-
lauge im Brutofen inaktiviert und aus dem Gemisch der Spaltungs-
produkte die protonartigen Stoffe, d. h. diejenigen Körper, welche
die Basen noch in der Peptidbindung enthielten, isoliert. Diese
wurden nun durch siedende Schwefelsäure hydrolysiert. Aus
der Reaktionsmasse wurde das Arginin und Histidin in völlig
inaktivem Zustand erhalten. Das Lysin war fast völlig inaktiv,
es war nur eine geringe Beimischung von Rechtslysin nach-
weisbar.
Unsere früheren Versuche über die Racemisierung der Pro-
teine haben durch H. D. Darin eine sehr interessante Deutung
erhalten.15) Auf Grund seiner Untersuchungen über die Hy-
dantoine von Amidosäuren ist dieser Autor zu der Vorstellung
gelangt, daß die Racemisierung auf die intermediäre Bildung
einer Enolform zurückzuführen ist, bei welcher das Kohlenstoff-
atom der Gruppe CH seine asymmetrische Beschaffenheit verliert.
Die obige Formel würde also in der alkalischen inaktiven Lösung
folgendermaßen zu schreiben sein:
. . . NH — G = GOH — NH — G = GOH — NH . . .
i i
R Rx
Beim Rückgang in die Ketolform oder bei der hydrolytischen
Spaltung unter Lösung der Peptidbindung, würden inaktive Re-
aktionsprodukte entstehen.
Ii. D. Darin hat sogleich auf die Bedeutung dieser Auf-
fassung für die Erklärung der bei den Proteinen beobachteten
Inaktivierung aufmerksam gemacht und zugleich angedeutet, daß
es möglich ist, auf diesem Wege festzustellen, ob die Carboxyl-
gruppe der Amidosäuren frei ist oder nicht, denn nur in letz-
terem Fall kann die Racemisierung eintreten.
Auf Grund dieser Anschauungen ergibt sich aus unseren
Versuchen die Schlußfolgerung, daß die Carboxylgruppen des
Arginins, Histidins und Lysins im Clupein und Sturin ver-
stopft sein müssen. Auch dies stimmt mit der obigen Formel
überein.
15) H. D. Dakin, American cliemical journal, vol. 44, Nr. 1, Juli 1910.