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https://doi.org/10.11588/diglit.37616#0006
6 (B. 2)
A. Kossel und F. Weiß :
greift und diese unter Stickstoffentwicklung völlig aufspaltet,
während die Guanidingruppe ebenso wie freies Guanidin unver-
ändert bleibt.4) Läßt man nun die salpetrige Säure unter diesen
Bedingungen auf das ursprüngliche Clupein oder Salmin ein-
wirken , so entwickelt sich überhaupt kein Gas. Hieraus ist zu
schließen, daß die a-Amidogruppe des im Clupein verankerten
Arginins nicht frei und reaktionsfähig ist.5)
Ferner ergibt sich hieraus mit großer Wahrscheinlichkeit
die Abwesenheit eines Amidosäurerestes von der Form — CO
— CHNHo — CH3 (s. oben), denn auch dieser würde durch die
salpetrige Säure bei dem van SLYKE’schen Verfahren höchst-
wahrscheinlich angegriffen sein.
II.
Während in den Protaminen der Salmingruppe nur ein
basischer Rest vorhanden ist, welcher die Bildung des Arginins
bei der hydrolytischen Spaltung veranlaßt, finden sich im Stur in
ebenso wie in den meisten typischen Proteinen deren drei, welche
als Arginin, Histidin und Lysin unter den hydrolytischen Spal-
tungsprodukten erscheinen. Für die von uns unternommenen
Untersuchungen war natürlich eine möglichst genaue Kenntnis
der relativen Mengen dieser basischen Spaltungsprodukte wichtig.
Der eine von uns hat in Gemeinschaft mit F. Kutscher diese
Zahlen bereits im Jahre 1900 zu ermitteln gesucht.6) Da
das Untersuchungsverfahren seitdem vervollkommnet worden ist,
haben wir eine erneute Bestimmung ausgeführt, deren Zahlen-
ergebnis in der folgenden Zusammenstellung enthalten ist. Die
Zahlen geben das Verhältnis des Gesamt-Stickstoffs zum Basen-
stickstoft an. Die Kolonne II enthält die durch Wägung der
kristallisierten Salze ermittelten Werte. Da kleine Verluste hier-
bei unvermeidlich sind, sind sie als Minimalwerte anzusehen.
Die Kolonne I ergibt die Stickstoffwerte der ganzen Fraktion,
aus welcher die Basen gewonnen sind, also Maximalwerte. Die
4) D. D. van Slyke, Ber. cl. d. ehern. Ges., 43, 3170 (1910), Journ. of
biol. chem., vol. IX, p. 185 (1911).
5) A. Kossel u. A. T. Cameron, Zeit sehr. f. physiol. Chem., Bd. 76,
S. 457 (1912).
G) A. Kossel u. F. Kutscher, ebenda, Bd. 31, S. 184 (1900).
A. Kossel und F. Weiß :
greift und diese unter Stickstoffentwicklung völlig aufspaltet,
während die Guanidingruppe ebenso wie freies Guanidin unver-
ändert bleibt.4) Läßt man nun die salpetrige Säure unter diesen
Bedingungen auf das ursprüngliche Clupein oder Salmin ein-
wirken , so entwickelt sich überhaupt kein Gas. Hieraus ist zu
schließen, daß die a-Amidogruppe des im Clupein verankerten
Arginins nicht frei und reaktionsfähig ist.5)
Ferner ergibt sich hieraus mit großer Wahrscheinlichkeit
die Abwesenheit eines Amidosäurerestes von der Form — CO
— CHNHo — CH3 (s. oben), denn auch dieser würde durch die
salpetrige Säure bei dem van SLYKE’schen Verfahren höchst-
wahrscheinlich angegriffen sein.
II.
Während in den Protaminen der Salmingruppe nur ein
basischer Rest vorhanden ist, welcher die Bildung des Arginins
bei der hydrolytischen Spaltung veranlaßt, finden sich im Stur in
ebenso wie in den meisten typischen Proteinen deren drei, welche
als Arginin, Histidin und Lysin unter den hydrolytischen Spal-
tungsprodukten erscheinen. Für die von uns unternommenen
Untersuchungen war natürlich eine möglichst genaue Kenntnis
der relativen Mengen dieser basischen Spaltungsprodukte wichtig.
Der eine von uns hat in Gemeinschaft mit F. Kutscher diese
Zahlen bereits im Jahre 1900 zu ermitteln gesucht.6) Da
das Untersuchungsverfahren seitdem vervollkommnet worden ist,
haben wir eine erneute Bestimmung ausgeführt, deren Zahlen-
ergebnis in der folgenden Zusammenstellung enthalten ist. Die
Zahlen geben das Verhältnis des Gesamt-Stickstoffs zum Basen-
stickstoft an. Die Kolonne II enthält die durch Wägung der
kristallisierten Salze ermittelten Werte. Da kleine Verluste hier-
bei unvermeidlich sind, sind sie als Minimalwerte anzusehen.
Die Kolonne I ergibt die Stickstoffwerte der ganzen Fraktion,
aus welcher die Basen gewonnen sind, also Maximalwerte. Die
4) D. D. van Slyke, Ber. cl. d. ehern. Ges., 43, 3170 (1910), Journ. of
biol. chem., vol. IX, p. 185 (1911).
5) A. Kossel u. A. T. Cameron, Zeit sehr. f. physiol. Chem., Bd. 76,
S. 457 (1912).
G) A. Kossel u. F. Kutscher, ebenda, Bd. 31, S. 184 (1900).