Sitzungsberichte der
Heidelberger Akademie der Wissenschaften

Die Methoden, die sich mit der Erforschung der Konstitution
der Eiweißkörper befassen, kann man in zwei große Gruppen ein-
teilen. Die eine der beiden sucht von vornherein das Eiweiß-
molekül in mehr oder weniger weit abgebaute Bruchstücke zu
zerteilen und aus deren Beschaffenheit Bückschlüsse auf das ur-
sprüngliche Molekül zu ziehen.
Die anderen Methoden trachten durch die Kennzeichen ünd
das charakteristische Verhalten bestimmter Atomgruppierungen
im Proteinmolekül zum Ziel zu gelangen.
In diesem Sinne liegen z. B. vorbildliche Untersuchungen von
E. FiscHER und E. ABDERHALDEN über die Charakterisierung und
Konstitution von Peptiden mit Hilfe der NaphtalinsulfoVerbindun-
gen vorh
ALRRECHT KossEL^ und seine Mitarbeiter haben Nitrierungs-
versuche an Eiweißkörpern unternommen. Sie behandelten
Clupein, Salmin, Sturin, Histon und Edestin mit Salpetersäure
und es gelang, aus den erhaltenen Nitroproteinen Nitroarginin zu
isolieren und dadurch den Beweis zu führen, daß die Guanidin-
gruppe dieser Aminosäure als freie Seitenkette im Eiweißmolekül
vorhanden ist.
Auch hat K. HiRAYAMA^ die Einwirkung von Säurechloriden
auf Protamine studiert und dabei gewisse Belationen zwischen
dem Stickstoffgehalt und der Zahl der substituierbaren Wasser-
stoffatome gefunden.
Eine der fruchtbringendsten Entdeckungen auf diesem Gebiet
war SöRENSENS^ bekannte Methode der Formoltitration und die
dadurch ermöglichte Bestimmung der freien Amidogruppen; die-
1 E. FiscHER und E. ABDERHALDEN, Ber. 40 8. 3544 (1907).
2 A. KossEL und KENNAWAY, Zeitschr. f. physiol. Chemie, Bd. 72,
(1911) S. 486.
A. KossEL und F. WEiss, Ebenda, Bd. 78, 8. 402 (1912).
^ K. HiRAYAMA, Zeitschr. f. physiol. Chemie, Bd. 59, 8. 285 (1909).
** SöRENSEN: Bioch. Zeitschr. 7. Bd., 8.59 (1907).