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https://doi.org/10.11588/diglit.36554#0005
Über die freien Amidogruppen der Eiweißkörper.
(B. 2) 5
ten Tatsachen über den Bau des Eiweißmoleküls in Vergleich ge-
bracht werden. Wie weit es geglückt ist, diesem gesteckten Ziel
nahe zu kommen, soll am Schluß zusammenfassend dargestellt
werden.
Es lagen bereits von NovAiG Versuche über das Verhalten
der einzelnen Aminosäuren bei der Behandlung mit Dimethyl-
sulfat vor. Die meisten der von ihm untersuchten Aminosäuren
werden durch Schütteln mit Dimethylsulfat in alkalischer Lösung
in N-Trimethyl-Derivate verwandelt. So geben z. B. Glycocoll,
Alanin, Leucin und Phenylalanin das entsprechende Beta in,
während Asparaginsäure in Fumarsäure unter Abspaltung von
Trimethylamin übergeführt wird. Das gebildete Trimethylamin
wird dann durch überschüssiges Dimethylsulfat teilweise bis zum
quaternären Ammoniumderivat weiter methyliert.
Dieser Vorgang wurde schon seinerzeit von KÖRNER und
MENOzzü beobachtet.
Bei der Einwirkung auf Glutaminsäure entsteht das Dimethyl-
ester der N-Trimethyl-Glutaminsäure. Im allgemeinen also kann
man sagen, daß bei den untersuchten Aminosäuren mit Ausnahme
der Asparaginsäure der ganze Stickstoff in Trimethylderivate
überführt wird und auch aus letztgenannter Säure im wesentlichen
N-methylierte Verbindungen entstehen.
Wie ich weiter unten (S. 14) gezeigt habe, verhalten sich
Arginin, Histidin und Lysin ähnlich. Arginin wird in ein N-Di-
methylarginin, Histidin in ein N-Trimethylhistidin und Lysin in
ein N-Tetramethyllysin verwandelt. Bei letztgenannter Amino-
säure ist es aber auch als wahrscheinlich anzunehmen, daß an der
oNHo-Gruppe analog den anderen Aminosäuren eine N-Tri-
methylgruppe entsteht, während die ctNHa-Gruppe mono-
substituiert wird. Auch sei an dieser Stelle noch der Synthese des
Herzynins gedacht, welche ENGELAND und KUTSCHER^ durch
Einwirkung vonTrimethylamin auf desaminiertes Histidins bewerk-
stelligten. ENGELAND^ hat auch die Reaktion zwischen Phenyla-
lanin und Glutaminsäure einerseits und Jodmethyl andererseits
beschrieben, wie endlich auch von E. FiscHER und W. LiPSCHiTZ^
^ NovAK, Ber. Bd. 45, 8. 834, 1912.
2 KÖRNER und MENOzzi: Gazz. chim. Ital. Bd. 13, 8. 351.
3 ENGELAND und KuTSCHER: Zentraibl. f. Physiologie Bd. 26, 8. 569
(1912).
^ ENGELAND: Ber. 43, 8.2662 (1910).
3 E. FiscHER und W. LiPscniTz: Ber. 48, 8.360 (1915).
(B. 2) 5
ten Tatsachen über den Bau des Eiweißmoleküls in Vergleich ge-
bracht werden. Wie weit es geglückt ist, diesem gesteckten Ziel
nahe zu kommen, soll am Schluß zusammenfassend dargestellt
werden.
Es lagen bereits von NovAiG Versuche über das Verhalten
der einzelnen Aminosäuren bei der Behandlung mit Dimethyl-
sulfat vor. Die meisten der von ihm untersuchten Aminosäuren
werden durch Schütteln mit Dimethylsulfat in alkalischer Lösung
in N-Trimethyl-Derivate verwandelt. So geben z. B. Glycocoll,
Alanin, Leucin und Phenylalanin das entsprechende Beta in,
während Asparaginsäure in Fumarsäure unter Abspaltung von
Trimethylamin übergeführt wird. Das gebildete Trimethylamin
wird dann durch überschüssiges Dimethylsulfat teilweise bis zum
quaternären Ammoniumderivat weiter methyliert.
Dieser Vorgang wurde schon seinerzeit von KÖRNER und
MENOzzü beobachtet.
Bei der Einwirkung auf Glutaminsäure entsteht das Dimethyl-
ester der N-Trimethyl-Glutaminsäure. Im allgemeinen also kann
man sagen, daß bei den untersuchten Aminosäuren mit Ausnahme
der Asparaginsäure der ganze Stickstoff in Trimethylderivate
überführt wird und auch aus letztgenannter Säure im wesentlichen
N-methylierte Verbindungen entstehen.
Wie ich weiter unten (S. 14) gezeigt habe, verhalten sich
Arginin, Histidin und Lysin ähnlich. Arginin wird in ein N-Di-
methylarginin, Histidin in ein N-Trimethylhistidin und Lysin in
ein N-Tetramethyllysin verwandelt. Bei letztgenannter Amino-
säure ist es aber auch als wahrscheinlich anzunehmen, daß an der
oNHo-Gruppe analog den anderen Aminosäuren eine N-Tri-
methylgruppe entsteht, während die ctNHa-Gruppe mono-
substituiert wird. Auch sei an dieser Stelle noch der Synthese des
Herzynins gedacht, welche ENGELAND und KUTSCHER^ durch
Einwirkung vonTrimethylamin auf desaminiertes Histidins bewerk-
stelligten. ENGELAND^ hat auch die Reaktion zwischen Phenyla-
lanin und Glutaminsäure einerseits und Jodmethyl andererseits
beschrieben, wie endlich auch von E. FiscHER und W. LiPSCHiTZ^
^ NovAK, Ber. Bd. 45, 8. 834, 1912.
2 KÖRNER und MENOzzi: Gazz. chim. Ital. Bd. 13, 8. 351.
3 ENGELAND und KuTSCHER: Zentraibl. f. Physiologie Bd. 26, 8. 569
(1912).
^ ENGELAND: Ber. 43, 8.2662 (1910).
3 E. FiscHER und W. LiPscniTz: Ber. 48, 8.360 (1915).