Über die freien Amidogruppen der Eiweißkörper.
(B. 2)11
davon lieferte 1 cnP = 1-60 mg AgJ = 0-1040 mg CHg
N-Methylzahl = 15-0
Da sich das methylierte Edestin als besonders geeignet zur
Isolierung erwies, wurde es auf folgende Art dargestellt:
5 g Edestin werden mit 100 cnP Wasser kräftig durchgeschüt-
telt, bis eine gleichmäßige Emulsion entsteht und nun in kleinen
Portionen unter fortgesetztem Schütteln mit einer Lösung von
12 g NaOH in 100 Teilen Wasser versetzt. Dadurch wurde ein
Zusammenballen des Proteins, wie es sonst beim Zusntz von
Natronlauge leicht eintritt, hintangehalten und es resultiert eine
klare, nur schwach gelblich gefärbte Lösung, die nun in der üblichen
Weise mit 30 g Dimethylsulfat behandelt wird. Durch Ansäuren
mit verdünnter Salzsäure scheidet sich das methylierte Protein
aus dem Reaktionsgemisch in gut filtrierbarer Form ab. Es wurde
durch mehrmaliges Umfällen gereinigt und zur Analyse im Vakuum
über Schwefelsäure getrocknet:
N
0-2768 g verbrauchten: 24Tcm3 .-—Säure
^ 10
= 12-19% N
7-440 mg gaben = 2-28mg AgJ = l-96g CHg
N-Methylzahl = 15-02
UnverändertesEdestin ergab keinen Gehalt vonCIL am Stickstoff.
6. Globulin aus Kürbissen.
1-5 g Globulin
3 g NaOH
8 g Dimethylsulfat
100 cnP Wasser
20 cnP verbrauchten
22*8 cnP
N_
10
Säure = 0-03192%
N
30cm3 auf 100 verdünnt, davon 1 cm^ = l-33mg AgJ =0-0851 mg CIL
N-Methylzahl = 16-5
7. Clupeinsulfat.
1-5 g Clupeinsulfat
3 g NaOH
125 cnP Wasser
8 g Dimethylsulfat
(bei weniger Wasser fällt ein Teil des Clupeins beim Neutrali-
sieren wieder aus).
(B. 2)11
davon lieferte 1 cnP = 1-60 mg AgJ = 0-1040 mg CHg
N-Methylzahl = 15-0
Da sich das methylierte Edestin als besonders geeignet zur
Isolierung erwies, wurde es auf folgende Art dargestellt:
5 g Edestin werden mit 100 cnP Wasser kräftig durchgeschüt-
telt, bis eine gleichmäßige Emulsion entsteht und nun in kleinen
Portionen unter fortgesetztem Schütteln mit einer Lösung von
12 g NaOH in 100 Teilen Wasser versetzt. Dadurch wurde ein
Zusammenballen des Proteins, wie es sonst beim Zusntz von
Natronlauge leicht eintritt, hintangehalten und es resultiert eine
klare, nur schwach gelblich gefärbte Lösung, die nun in der üblichen
Weise mit 30 g Dimethylsulfat behandelt wird. Durch Ansäuren
mit verdünnter Salzsäure scheidet sich das methylierte Protein
aus dem Reaktionsgemisch in gut filtrierbarer Form ab. Es wurde
durch mehrmaliges Umfällen gereinigt und zur Analyse im Vakuum
über Schwefelsäure getrocknet:
N
0-2768 g verbrauchten: 24Tcm3 .-—Säure
^ 10
= 12-19% N
7-440 mg gaben = 2-28mg AgJ = l-96g CHg
N-Methylzahl = 15-02
UnverändertesEdestin ergab keinen Gehalt vonCIL am Stickstoff.
6. Globulin aus Kürbissen.
1-5 g Globulin
3 g NaOH
8 g Dimethylsulfat
100 cnP Wasser
20 cnP verbrauchten
22*8 cnP
N_
10
Säure = 0-03192%
N
30cm3 auf 100 verdünnt, davon 1 cm^ = l-33mg AgJ =0-0851 mg CIL
N-Methylzahl = 16-5
7. Clupeinsulfat.
1-5 g Clupeinsulfat
3 g NaOH
125 cnP Wasser
8 g Dimethylsulfat
(bei weniger Wasser fällt ein Teil des Clupeins beim Neutrali-
sieren wieder aus).