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https://doi.org/10.11588/diglit.36554#0013
Über die freien Amidogruppen der Eiweißkörper.
(B. 2) 13
11. Esocinsulfat und 12. Scombrinsulfat
erwiesen sich als nicht methylierbar.
In der folgenden Tabelle sind die gewonnenen Tatsachen
übersichtlich zusammengestellt:
Eiweißkörper
1. Gelatine.
2. Gasein.
3. Globin.
4. BENCE-JoNESscher Eiweißk. .
5. Edestin .
6. Globulin aus Kürbissen . . .
7. Clupeinsulfat.
8. Sturinsulfat.
9. Salminsulfat vom Rheinlachs .
10. Salminsulfat von Oncorhynchus
11. Esocinsulfat .
12. Scombrinsulfat.
N:CHg = 100:x
. . x = 15-0
!! = 13-0
„ - 15-0
,, = 16-5
„ = 24-4
„ = 23-9
. . 9-7
. . 8-9
. . 0
. . 0
Es ergeben sich hier überraschende Verhältnisse. Zunächst
ist die auffallende Übereinstimmung der N-Methylzahlen von
Eiweißkörpern verschiedensten Ursprungs und verschiedenster Zu-
sammensetzung zu bemerken.
Gelatine, Casein, Globin, BENCE-JoxESSche Eiweißk., Ede-
stin und Kürbisglobulin ergeben annähernd die gleichen Zahlen.
Ganz anders verhalten sich hingegen die Protamine. Während
nach unseren bisherigen Anschauungen die lysinfreien Vertreter
dieser Klasse ähnliche Werte geben sollten, ergibt sich hier eine
auffallende Differenzierung, die mit unseren bisherigen Anschau-
ungen direkt in Widerspruch zu stehen scheint. So sehen wir
z. B. Clupein und Sturin, wovon das erstere nach dem Typus
aguV, das letztere nach dem Typus (ahl)gM gebaut ist, mit der
gleichen Methylzahl (24) auftauchen, während die beiden Sal-
mine, die ebenfalls dem Typus a^m angehören, die Methylzahl 9
ergeben. Noch überraschender ist der Befund beim Esocin und
Scombrin, denen auch die allgemeine Formel a^m entspricht,
und die gegen die Einwirkung von Dimethylsulfat vollkommen
resistent erscheinen.
i Vgl. A. KossEL: Zeitschr. f. physiol. Chemie, Bd. 88, 8. 184 (1913).
(B. 2) 13
11. Esocinsulfat und 12. Scombrinsulfat
erwiesen sich als nicht methylierbar.
In der folgenden Tabelle sind die gewonnenen Tatsachen
übersichtlich zusammengestellt:
Eiweißkörper
1. Gelatine.
2. Gasein.
3. Globin.
4. BENCE-JoNESscher Eiweißk. .
5. Edestin .
6. Globulin aus Kürbissen . . .
7. Clupeinsulfat.
8. Sturinsulfat.
9. Salminsulfat vom Rheinlachs .
10. Salminsulfat von Oncorhynchus
11. Esocinsulfat .
12. Scombrinsulfat.
N:CHg = 100:x
. . x = 15-0
!! = 13-0
„ - 15-0
,, = 16-5
„ = 24-4
„ = 23-9
. . 9-7
. . 8-9
. . 0
. . 0
Es ergeben sich hier überraschende Verhältnisse. Zunächst
ist die auffallende Übereinstimmung der N-Methylzahlen von
Eiweißkörpern verschiedensten Ursprungs und verschiedenster Zu-
sammensetzung zu bemerken.
Gelatine, Casein, Globin, BENCE-JoxESSche Eiweißk., Ede-
stin und Kürbisglobulin ergeben annähernd die gleichen Zahlen.
Ganz anders verhalten sich hingegen die Protamine. Während
nach unseren bisherigen Anschauungen die lysinfreien Vertreter
dieser Klasse ähnliche Werte geben sollten, ergibt sich hier eine
auffallende Differenzierung, die mit unseren bisherigen Anschau-
ungen direkt in Widerspruch zu stehen scheint. So sehen wir
z. B. Clupein und Sturin, wovon das erstere nach dem Typus
aguV, das letztere nach dem Typus (ahl)gM gebaut ist, mit der
gleichen Methylzahl (24) auftauchen, während die beiden Sal-
mine, die ebenfalls dem Typus a^m angehören, die Methylzahl 9
ergeben. Noch überraschender ist der Befund beim Esocin und
Scombrin, denen auch die allgemeine Formel a^m entspricht,
und die gegen die Einwirkung von Dimethylsulfat vollkommen
resistent erscheinen.
i Vgl. A. KossEL: Zeitschr. f. physiol. Chemie, Bd. 88, 8. 184 (1913).