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Edlbacher, Siegfried; Heidelberger Akademie der Wissenschaften / Mathematisch-Naturwissenschaftliche Klasse [Hrsg.]
Sitzungsberichte der Heidelberger Akademie der Wissenschaften, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Klasse: Abteilung B, Biologische Wissenschaften (1919, 2. Abhandlung): Über die freien Amido-Gruppen der Eiweißkörper — Heidelberg, 1919

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https://doi.org/10.11588/diglit.36554#0014
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14 (B. 2)

8. EDLBACHER:

Es scheinen sich hier neue gesetzmäßige Zusammenhänge aus-
zudrücken, auf deren Bedeutung ich hier nur kurz hinweisen
möchte, da sie weiter unten ausführlich besprochen werden sollen.
Die nächste Frage, die durch diese Tatsachen aufgerollt
wird, ist die, wie sich die einzelnen Bausteine des Eiweißmoleküls
gegenüber der Einwirkung von Dimethylsulfat verhalten.
NovAiD hat seinerzeit die Einwirkung von Dialkylsulfaten
auf Amidosäuren studiert und untersuchte Glykocoll, Ala-
nin, Leucin, Phenylalanin, Asparaginsäure und Glutamin-
säure. Er erhielt bei allen genannten Substanzen Verbindun-
gen, die drei Methylgruppen am Stickstoff gebunden haben, mit
Ausnahme der Asparaginsäure, welche Trimethylamin und Fumar-
säure liefert, wie schon seinerzeit KÖRNER und MENOZzG
nachgewiesen haben.
Ehe man den Versuch einer Deutung der Methylierung des
ganzen Eiweißmoleküls unternimmt, lag es nun nahe, das Ver-
halten der übrigen Bausteine, namentlich der Diaminosäuren
festzustellen.
Es wurden zu diesem Zweck untersucht: Arginin, Lysin und
Histidin.

1. Arginincarbonat.
50 Wasser

0*7 g Arginincarbonat
L5 g NaOH
4 g Dimethylsulfat

N

iOcnE der Lösung verbrauchten 20-9 cm^ YQ'Säure = 0-02926 gN
10 cnP auf 50 aufgefüllt, davon 1 cnP = 5*65 mg AgJ
= 0-3615 mg GHg
N-Methylzahl gefunden = 57-6

Für Dimethylarginin berechnet = 50, das heißt also auf
4 Stickstoff annähernd 2GHg-Gruppen, was einem Dimethyl-
arginin entspricht.

Die Wiederholung des Versuchs ergab als
N-Methylzahl = 55-2.

' Bd. 45, 8. 834 (1912).
2 Gazz. chim. Itat, Bd. 13, 8. 351.
 
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