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https://doi.org/10.11588/diglit.36554#0026
26 (B. 2) 8. EDLBACHER: Uber die freien Amidogruppen.
Soweit mm die Versuche über Salzsäurehydrolyse und Ferment-
spaltung durchgeführt wurden, ist darüber das Folgende Zusagen:
Säurehydrolyse und Trypsinverdauung gehen scheinbar in
analoger Weise vor sich (S. 21). Das ursprüngliche Verhält-
nis von Formol- und N-Methylzahl wird schon in den
ersten Stadien der Spaltung verändert, um dann für
den ganzen weiteren Verlauf der Reaktion konstant zu
bleiben. Alle drei der untersuchten Eiweißkörper, Gelatine,
Gasein und Clupein verhielten sich darin gleichmäßig. Möglicher-
weise wird der hohe Gehalt an Glycocoll das Verhältnis bei der
Gelatine (2:1) gegenüber dem Casein und Clupein (3:1) bewirken.
Doch sehen wir auch in diesem Falle wieder Unterschiede hervor-
treten, die bei einer einfachen Bestimmung der Formolzahl nicht
erkenntlich sind.
Die vorhin erwähnte Erscheinung der Veränderung des Ver-
hältnisses von Formolzahl zur N-Methylzahl läßt einige Ver-
mutungen zu, auf die ich zum Schluß noch hinweisen möchte.
Es scheinen im Eiweißmolekül bestimmte Bindungsverhält-
nisse zu existieren, die wenn sie einmal gestört sind, zu einem
sekundären Zustande führen, der während der ganzen Dauer der
folgenden Aufspaltung konstant bleibt.
Es widerstrebt unseren gesamten Anschauungen, sich das
Eiweißmolekül als eine lange peptidartige Kette vorzustellen.
Denkt man sich dasselbe aber als ein System paralleler Komplexe,
etwa nach Art der Struktur der Polynukleotide, so könnten viel-
leicht die oben genannten Erscheinungen dadurch einer zwang-
losen Erklärung zugeführt werden.
Der erste Angriff wird vielleicht in einer Aufspaltung in Albu-
mosen und Peptone bestehen und wäre der Wirkung der Nuclein-
acidasen gleich zu setzen, während die folgende Phase mit der
Wirkung der Nucleotidase bzw. der Nucleosidase analog wäre.
Die Existenz von bestimmten Komplexen im Eiweißmolekül
wie z. B. der von A. KossEL beschriebenen Protone, diebeinie-
derem Molekulargewicht das gleiche Verhältnis der Bausteine
besitzen, wie das ursprüngliche Molekül kommt dieser Hypothese
auch bis zu einem gewissen Grade entgegen.
Herrn Professor A. KossEL sage ich an dieser Stelle für die
Überlassung verschiedener Präparate meinen besten Dank.
Diese Untersuchung wurde mit Unterstützung der Heidel-
berger Akademie der Wissenschaften ausgeführt.
Soweit mm die Versuche über Salzsäurehydrolyse und Ferment-
spaltung durchgeführt wurden, ist darüber das Folgende Zusagen:
Säurehydrolyse und Trypsinverdauung gehen scheinbar in
analoger Weise vor sich (S. 21). Das ursprüngliche Verhält-
nis von Formol- und N-Methylzahl wird schon in den
ersten Stadien der Spaltung verändert, um dann für
den ganzen weiteren Verlauf der Reaktion konstant zu
bleiben. Alle drei der untersuchten Eiweißkörper, Gelatine,
Gasein und Clupein verhielten sich darin gleichmäßig. Möglicher-
weise wird der hohe Gehalt an Glycocoll das Verhältnis bei der
Gelatine (2:1) gegenüber dem Casein und Clupein (3:1) bewirken.
Doch sehen wir auch in diesem Falle wieder Unterschiede hervor-
treten, die bei einer einfachen Bestimmung der Formolzahl nicht
erkenntlich sind.
Die vorhin erwähnte Erscheinung der Veränderung des Ver-
hältnisses von Formolzahl zur N-Methylzahl läßt einige Ver-
mutungen zu, auf die ich zum Schluß noch hinweisen möchte.
Es scheinen im Eiweißmolekül bestimmte Bindungsverhält-
nisse zu existieren, die wenn sie einmal gestört sind, zu einem
sekundären Zustande führen, der während der ganzen Dauer der
folgenden Aufspaltung konstant bleibt.
Es widerstrebt unseren gesamten Anschauungen, sich das
Eiweißmolekül als eine lange peptidartige Kette vorzustellen.
Denkt man sich dasselbe aber als ein System paralleler Komplexe,
etwa nach Art der Struktur der Polynukleotide, so könnten viel-
leicht die oben genannten Erscheinungen dadurch einer zwang-
losen Erklärung zugeführt werden.
Der erste Angriff wird vielleicht in einer Aufspaltung in Albu-
mosen und Peptone bestehen und wäre der Wirkung der Nuclein-
acidasen gleich zu setzen, während die folgende Phase mit der
Wirkung der Nucleotidase bzw. der Nucleosidase analog wäre.
Die Existenz von bestimmten Komplexen im Eiweißmolekül
wie z. B. der von A. KossEL beschriebenen Protone, diebeinie-
derem Molekulargewicht das gleiche Verhältnis der Bausteine
besitzen, wie das ursprüngliche Molekül kommt dieser Hypothese
auch bis zu einem gewissen Grade entgegen.
Herrn Professor A. KossEL sage ich an dieser Stelle für die
Überlassung verschiedener Präparate meinen besten Dank.
Diese Untersuchung wurde mit Unterstützung der Heidel-
berger Akademie der Wissenschaften ausgeführt.