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https://doi.org/10.11588/diglit.36554#0025
Uber die freien Amidogruppen der Eiweißkörper.
(B. 2)25
mit der Frage des Lysingehaltes Zusammenhängen. Wie
SKRAUp\ ^ KossEL^ und v. SLYKE und BiRCHARD^ annehmen,
scheinen iysinreiche Proteine auch eine größere Zahl freier Amido-
gruppen zu besitzen. Und es würde das bis zu einem gewissen
Grade aus der vorstehenden Tabelle hervorgehen. Doch sind in
dieser Richtung am hiesigen Institut Untersuchungen im Gange,
deren Ergebnisse erst abgewartet werden müssen, um diese Er-
scheinungen aufzuklären.
Bei der Behandlung von Clupein mit Dimethylsulfat fand
RoGoziNSKp eine Abnahme der absoluten Atenge an Arginin.
Diese Tatsache ist nach unseren Versuchen darauf zurückzuführen,
daß das Silbersalz des methylierten Arginins bedeutend leichter
löslich ist, als das der unveränderten Amidosäure.
Xach der bisherigen Anschauung galten Clupein, Salmin,
Esocin und Scombrin, die alle, wie schon (Seite 16) erwähnt
wurde, dem Typus a^m angehören, als nahe verwandt . Die Formol-
titrierung ergibt unter diesen Proteinen keine oder nur ganz ge-
ringe Lhrterschiede; die N-Alethylzahlen jedoch lassen bedeutende
Verschiedenheiten hervortreten. Es können Clupein mit 24, Sal-
min mit 9 und Esocin und Scombrin mit je 0 einander gegenüber-
gestellt werden. Und noch mehr: Während die lysinfreien Pro-
teine der Clupeinreihe untereinander Verschiedenheiten erkennen
lassen, verhalten sich Clupein und das lysinhaltige Sturin analog.
Es wäre verfrüht, aus dem bis jetzt vorliegenden Tatsachen-
material weitgehende Schlüsse zu ziehen. Alit Sicherheit läßt
sich jedoch aber sagen, daß es einerseits mit Hilfe
der N-Alethylzahl und ihrem Vergleiche mit allen
anderen bis jetzt bekannten Ergebnissen ermöglicht
wird, scheinbar ganz gleichartige Eiweißsubstanzen in
exakterWeise voneinander zu unterscheiden; ander-
seits deutet die Alethylsubstituierung des Stick-
stoffes auf eine Reihe von bevorzugten N-Atomen im
Proteinmolekül hin, die sich den bisherigen Alethoden
entzogen haben.
* Monatshefte d. Ch. 27, 631, 653 (1906).
2 A. KossEL und &AWRILOW, Zeitschr. für physiol. Chemie, Bd. 81,
S. 274 (t912).
3 V. SLYKE und BlRCHARD: 1. c.
* RoGoziNSKi: H. S. Bd. 80, S. 371 (1912).
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mit der Frage des Lysingehaltes Zusammenhängen. Wie
SKRAUp\ ^ KossEL^ und v. SLYKE und BiRCHARD^ annehmen,
scheinen iysinreiche Proteine auch eine größere Zahl freier Amido-
gruppen zu besitzen. Und es würde das bis zu einem gewissen
Grade aus der vorstehenden Tabelle hervorgehen. Doch sind in
dieser Richtung am hiesigen Institut Untersuchungen im Gange,
deren Ergebnisse erst abgewartet werden müssen, um diese Er-
scheinungen aufzuklären.
Bei der Behandlung von Clupein mit Dimethylsulfat fand
RoGoziNSKp eine Abnahme der absoluten Atenge an Arginin.
Diese Tatsache ist nach unseren Versuchen darauf zurückzuführen,
daß das Silbersalz des methylierten Arginins bedeutend leichter
löslich ist, als das der unveränderten Amidosäure.
Xach der bisherigen Anschauung galten Clupein, Salmin,
Esocin und Scombrin, die alle, wie schon (Seite 16) erwähnt
wurde, dem Typus a^m angehören, als nahe verwandt . Die Formol-
titrierung ergibt unter diesen Proteinen keine oder nur ganz ge-
ringe Lhrterschiede; die N-Alethylzahlen jedoch lassen bedeutende
Verschiedenheiten hervortreten. Es können Clupein mit 24, Sal-
min mit 9 und Esocin und Scombrin mit je 0 einander gegenüber-
gestellt werden. Und noch mehr: Während die lysinfreien Pro-
teine der Clupeinreihe untereinander Verschiedenheiten erkennen
lassen, verhalten sich Clupein und das lysinhaltige Sturin analog.
Es wäre verfrüht, aus dem bis jetzt vorliegenden Tatsachen-
material weitgehende Schlüsse zu ziehen. Alit Sicherheit läßt
sich jedoch aber sagen, daß es einerseits mit Hilfe
der N-Alethylzahl und ihrem Vergleiche mit allen
anderen bis jetzt bekannten Ergebnissen ermöglicht
wird, scheinbar ganz gleichartige Eiweißsubstanzen in
exakterWeise voneinander zu unterscheiden; ander-
seits deutet die Alethylsubstituierung des Stick-
stoffes auf eine Reihe von bevorzugten N-Atomen im
Proteinmolekül hin, die sich den bisherigen Alethoden
entzogen haben.
* Monatshefte d. Ch. 27, 631, 653 (1906).
2 A. KossEL und &AWRILOW, Zeitschr. für physiol. Chemie, Bd. 81,
S. 274 (t912).
3 V. SLYKE und BlRCHARD: 1. c.
* RoGoziNSKi: H. S. Bd. 80, S. 371 (1912).