Das WIN-Kolleg

319


Wasser
Hydrogelkugeln
Glas

eintrocknen


IV Gold Nanopartikel
ablegen



Hydrogelkugeln entfernen
V


eintrocknen


stromlose Abscheidung
VI

Abb. 1. Herstellung eines optischen Biosensors. I—VI: Einzelne Herstellungsschritte für einen Biosensor,
der aus einem Goldfilm mit periodisch angeordneten, kleinen Löchern besteht.

Muster von gleich großen Kugeln mit einem definierten Abstand auf der Glasober-
fläche aus (III). Dieses Muster aus Polymerkugeln dient als Maske für die Herstel-
lung des Goldfilms. Hierfür werden zunächst Gold Nanopartikel an das Glas gebun-
den (IV). Nach Entfernung der Polymerkugeln (V) ermöglichen diese Nanopartikel
das Wachstum eines Goldfilms durch stromlose Abscheidung (VI).
Die auf diesem Wege hergestellten „perforierten“ Goldfilme zeigen ein unge-
wöhnliches optisches Phänomen. Der lichtundurchlässige Metallfilm ist mit winzi-
gen Löchern, die kleiner als die Wellenlänge des verwendeten Lichtes sind, versehen.
Nach der klassischen Physik sollte Licht, das auf diese Struktur fällt, fast vollständig
reflektiert werden. Physiker fanden jedoch vor mehreren Jahren heraus, dass uner-
wartet viel Licht durch die Löcher geht. Welche Wellenlänge das transmittierte Licht
hat, wird durch den Brechungsindex in der Nähe des Goldfilms bestimmt. Dieses
Phänomen soll für die Detektion von extrazellulärer Matrixdegradation genutzt
werden.
Molekulare Mechanismen der Kontrolle der gerichteten Zellmigration durch PKD
PKD ist ein Schlüsselregulator der gerichteten Zellmigration in mehreren Krebs-
zelllinien, wie z. B. Pankreaskarzinom, Cervixkarzinom und Brustkrebszellen. PKD-
Kinaseaktivität beeinflusst maßgeblich die gerichtete Migration, wobei „aktive“
PKD die Migration der Krebszellen inhibiert, während kinase-inaktive PKD die
Zellmigration stark steigerte. Sowohl für PKD1, als auch für PKD2 konnte zudem
in vitro eine Bindung an F-Aktin nachgewiesen werden. Die Bindung an F-Aktin
ist eine Eigenschaft, die bereits für eine Reihe Aktin-regulierender Proteine
beschrieben wurde. Eine entsprechende Bindung von PKD an F-Aktin könnte
daher auch die Phosphorylierung seiner in vivo Substrate ermöglichen. Ziel dieses