Antrittsrede von Bernd Bukau
Molekulare Chaperone definieren eine Klasse von Proteinen, die anderen
Proteinen in der Zelle bei der Faltung helfen, sie gegen Verklumpung schützen
und falsch gefaltete Proteine und verklumpte Proteine reparieren. Chaperone sind
sozusagen Geburtshelfer und Ärzte in der Welt der Proteine, was sie zu Schlüssel-
molekülen für die Homöostase unserer Proteine und damit die Lebensfähigkeit
von Zellen und Organismen macht.
Das Chaperon meiner Wahl am MIT ist übrigens das sogenannte Hsp70 - ein
besonders wichtiges Chaperon der Zelle. Meine Beiträge waren die Aufklärung
der zellulären Funktion und des Mechanismus von Hsp70 in Bakterien. Und Sie
werden es nicht glauben, aber ich beschäftigte mich noch heute mit Hsp70, wenn
auch nicht mehr nur ausschließlich. Ich befinde mich in guter Gesellschaft, denn
bis heute existieren über 18.000 Fachartikel über dieses Protein und Hunderte von
Laboratorien arbeiten weltweit an Aspekten der Funktion von Hsp70.
Ich bin bis heute meinem Forschungsthema treu geblieben: die molekularen
Mechanismen der Entstehung (Faltung) und Reparatur von Proteinen in der Zel-
le - von Bakterien über die Bäckerhefe bis hin zum Menschen. Mich interessiert
besonders, wie Chaperone die Faltung neuer Proteine bewerkstelligen und regulie-
ren, und wie sie Proteinklumpen wieder auflösen und damit Alterung und Erkran-
kungen inkl. der Neurodegeneration entgegenwirken. Methodisch ist mein Labor
breit aufgestellt, wir betreiben Biochemie, Molekularbiologie und Zellbiologie. Das
Thema ist eine Fundgrube, denn es reicht von der Grundlagenforschung - in der
ich meine Verankerung habe - bis weit hinein in medizinische Fragestellungen.
Nach meiner Zeit am MIT bin ich an das Zentrum für Molekulare Biologie
der Universität Heidelberg (ZMBH) gegangen. Prof. Hermann Bujard war in den
90er Jahren für sieben Jahre mein Chef und Mentor. H. Bujard und das ZMBH
haben eine enorm stimulierende Atmosphäre für den Aufbau meiner ersten Ar-
beitsgruppe geschaffen. Ich bin ihm zu großem Dank verbunden. Meine Jahre
am ZMBH waren arbeitsintensiv aber auch erfolgreich, gekrönt mit der Habili-
tation und gleich darauf mit Rufen auf Lehrstühle, von denen ich im Jahr 1997
denjenigen für Biochemie an der medizinischen Fakultät der Universität Freiburg
angenommen habe. Freiburg war für meine Forschung ebenfalls eine sehr gute
Zeit, mit weiteren Durchbrüchen in der Erforschung der Chaperone und dem
Ritterschlag eines Leibnizpreises der DFG.
Nach fünf Jahren in Freiburg habe ich dann aber doch den Ruf auf eine Pro-
fessur für Molekularbiologie an der Universität Heidelberg angenommen und bin
im Jahr 2002 zurück ans ZMBH gegangen. Zurückgehen sollte man ja eigent-
lich nicht, aber Heidelberg war und ist für meine Forschung passender, und das
ZMBH und der Campus im Neuenheimer Feld bieten eine besonders hervorra-
gende und dynamische Forschungsumgebung.
Allerdings war das ZMBH dynamischer als erwartet. Schon zwei Jahre nach
meiner Ankunft war die Mehrheit unserer neun Professoren auf dem Weg in den
319
Molekulare Chaperone definieren eine Klasse von Proteinen, die anderen
Proteinen in der Zelle bei der Faltung helfen, sie gegen Verklumpung schützen
und falsch gefaltete Proteine und verklumpte Proteine reparieren. Chaperone sind
sozusagen Geburtshelfer und Ärzte in der Welt der Proteine, was sie zu Schlüssel-
molekülen für die Homöostase unserer Proteine und damit die Lebensfähigkeit
von Zellen und Organismen macht.
Das Chaperon meiner Wahl am MIT ist übrigens das sogenannte Hsp70 - ein
besonders wichtiges Chaperon der Zelle. Meine Beiträge waren die Aufklärung
der zellulären Funktion und des Mechanismus von Hsp70 in Bakterien. Und Sie
werden es nicht glauben, aber ich beschäftigte mich noch heute mit Hsp70, wenn
auch nicht mehr nur ausschließlich. Ich befinde mich in guter Gesellschaft, denn
bis heute existieren über 18.000 Fachartikel über dieses Protein und Hunderte von
Laboratorien arbeiten weltweit an Aspekten der Funktion von Hsp70.
Ich bin bis heute meinem Forschungsthema treu geblieben: die molekularen
Mechanismen der Entstehung (Faltung) und Reparatur von Proteinen in der Zel-
le - von Bakterien über die Bäckerhefe bis hin zum Menschen. Mich interessiert
besonders, wie Chaperone die Faltung neuer Proteine bewerkstelligen und regulie-
ren, und wie sie Proteinklumpen wieder auflösen und damit Alterung und Erkran-
kungen inkl. der Neurodegeneration entgegenwirken. Methodisch ist mein Labor
breit aufgestellt, wir betreiben Biochemie, Molekularbiologie und Zellbiologie. Das
Thema ist eine Fundgrube, denn es reicht von der Grundlagenforschung - in der
ich meine Verankerung habe - bis weit hinein in medizinische Fragestellungen.
Nach meiner Zeit am MIT bin ich an das Zentrum für Molekulare Biologie
der Universität Heidelberg (ZMBH) gegangen. Prof. Hermann Bujard war in den
90er Jahren für sieben Jahre mein Chef und Mentor. H. Bujard und das ZMBH
haben eine enorm stimulierende Atmosphäre für den Aufbau meiner ersten Ar-
beitsgruppe geschaffen. Ich bin ihm zu großem Dank verbunden. Meine Jahre
am ZMBH waren arbeitsintensiv aber auch erfolgreich, gekrönt mit der Habili-
tation und gleich darauf mit Rufen auf Lehrstühle, von denen ich im Jahr 1997
denjenigen für Biochemie an der medizinischen Fakultät der Universität Freiburg
angenommen habe. Freiburg war für meine Forschung ebenfalls eine sehr gute
Zeit, mit weiteren Durchbrüchen in der Erforschung der Chaperone und dem
Ritterschlag eines Leibnizpreises der DFG.
Nach fünf Jahren in Freiburg habe ich dann aber doch den Ruf auf eine Pro-
fessur für Molekularbiologie an der Universität Heidelberg angenommen und bin
im Jahr 2002 zurück ans ZMBH gegangen. Zurückgehen sollte man ja eigent-
lich nicht, aber Heidelberg war und ist für meine Forschung passender, und das
ZMBH und der Campus im Neuenheimer Feld bieten eine besonders hervorra-
gende und dynamische Forschungsumgebung.
Allerdings war das ZMBH dynamischer als erwartet. Schon zwei Jahre nach
meiner Ankunft war die Mehrheit unserer neun Professoren auf dem Weg in den
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