Heidelberger Akademie der Wissenschaften [Hrsg.]
Jahrbuch ... / Heidelberger Akademie der Wissenschaften: Jahrbuch 2022
— 2023
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https://doi.org/10.11588/diglit.67410#0370
DOI Kapitel:
D. Förderung des wissenschaftlichen Nachwuchses
DOI Kapitel:I. Preise der Akademie
DOI Kapitel:6. Otto-Schmeil-Preis
DOI Artikel:Bertolini, Matilde: Interactions between nascent proteins translated by adjacent ribosomes drive homomer assembly
DOI Seite / Zitierlink:https://doi.org/10.11588/diglit.67410#0370
- Schmutztitel
- Titelblatt
- 5-10 Inhaltsverzeichnis
-
11-172
A. Das akademische Jahr 2022
-
11-37
I. Jahresfeier am 21. Mai 2022
- 11-12 Begrüßung durch den Präsidenten Bernd Schneidmüller
- 13-15 Grußwort des Präsidenten der Akademie von Athen Antonios Rengakos
- 16-22 Verantwortung und das Prinzip von Wissenschaft. Bericht des Präsidenten
- 23-24 Kurzbericht des Sprechers des WIN-Kollegs Martin Fungisai Gerchen
- 36-37 Verleihung der Preise
-
38-101
II. Wissenschaftliche Vorträge
-
102-172
III. Veranstaltungen
- 102-106 Academy for Future – Klimakrise: Warum müssen wir jetzt handeln? Öffentliche Veranstaltungsreihe der Arbeitsgruppe „Klimakrise“
- 106-108 Akademievorträge. Gemeinsame Vortragsreihe der Heidelberger Akademie der Wissenschaften mit der Württembergischen Landesbibliothek
-
109-121
Mitarbeitervortragsreihe „Wir forschen. Für Sie“
- 126 Internationale Kooperation mit der Estnischen Akademie der Wissenschaften
-
127
Verleihung des Reuchlinpreises 2022 an die Islamwissenschaftlerin Katajun Amirpur
- 147-151 Sebestyén, Ágnes; Weber, Andreas: Netzwerktreffen mit Postdoktorandinnen und Postdoktoranden des Eliteprogramms der Baden-Württemberg Stiftung. 14. und 15. November 2022
-
151-170
Verleihung des Karl-Jaspers-Preises 2022 an den Philosophen Volker Gerhardt
-
11-37
I. Jahresfeier am 21. Mai 2022
- 173-241 B. Die Mitglieder
-
243-356
C. Die Forschungsvorhaben
- 243-244 I. Forschungsvorhaben und Arbeitsstellenleitung
-
245-347
II. Tätigkeitsberichte
- 245-249 1. Deutsche Inschriften des Mittelalters
- 249-255 2. Deutsches Rechtswörterbuch
- 255-262 3. Goethe-Wörterbuch (Tübingen)
- 262-265 4. Melanchthon-Briefwechsel
- 265-270 5. Edition literarischer Keilschrifttexte aus Assur
- 270-278 6. Buddhistische Steinschriften in Nordchina
- 278-293 7. The Role of Culture in Early Expansions of Humans (Frankfurt und Tübingen)
- 294-299 8. Nietzsche-Kommentar (Freiburg)
- 300-309 9. Klöster im Hochmittelalter
- 309-312 10. Der Tempel als Kanon der religiösen Literatur Ägyptens (Tübingen)
- 313-316 11. Kommentierung der Fragmente der griechischen Komödie (Freiburg im Breisgau)
- 317-320 12. Karl-Jaspers-Gesamtausgabe (KJG)
- 320-326 13. Historisch-philologischer Kommentar zur Weltchronik des Johannes Malalas
- 326-333 14. Religions- und rechtsgeschichtliche Quellen des vormodernen Nepal
- 333-339 15. Theologenbriefwechsel im Südwesten des Reichs in der Frühen Neuzeit (1550–1620)
- 339-345 16. Hinduistische Tempellegenden in Südindien
- 345-347 17. Wissensnetze in der mittelalterlichen Romania (ALMA)
- 348-354 III. Drittmittelgeförderte Projekte
- 355-356 IV. Kooperationsprojekte
-
357-434
D. Förderung des wissenschaftlichen Nachwuchses
- 357-372 I. Preise der Akademie
- 373 II. Die Junge Akademie | HAdW
- 374-376 III. Das WIN-Kolleg der Jungen Akademie | HAdW
- 414 IV. Das Akademie-Kolleg der Jungen Akademie | HAdW
-
435-455
E. Anhang
-
435-439
I. Organe, Mitglieder, Institutionen
- 435-436 Vorstand und Geschäftsstelle
- 436 Personalrat / Ombudsperson „Gute wissenschaftliche Praxis“ / Ombudsperson „Partnerschaftliches Miteinander“ / Union der deutschen Akademien der Wissenschaften
- 437 Vertreter der Akademie in Kommissionen der Union / Vertreter der Akademie in anderen wissenschaftlichen Institutionen
- 438 Verein zur Förderung der Heidelberger Akademie der Wissenschaften e.V.
- 439 Tabula Mortuorum 2022
- 440 II. Gesamthaushalt 2022 der Heidelberger Akademie der Wissenschaften
- 441-446 III. Publikationen
-
435-439
I. Organe, Mitglieder, Institutionen
- 447-455 Personenregister
D. Förderung des wissenschaftlichen Nachwuchses
er als Postdoc im Labor von Lars Steinmetz am European Molecular Biology Laboratory
(EMBL) in Heidelberg.
,,/nteractions between nascent proteins trans/ated by adjacent
ribosomes drive homomer assemb/y"
Die meisten Proteine einer Zelle gewinnen ihre Funktionsfähigkeit erst nach Bil-
dung von Proteinkomplexen, die aus mehreren identischen oder unterschiedlichen
Protein-Untereinheiten bestehen und dementsprechend Homomere und Hetero-
mere genannt werden. Die Preistragenden werden für ihre gemeinsam durchge-
führten Studien zum Mechanismus der Bildung von Proteinkomplexen, der soge-
nannten Proteinassemblierung, in menschlichen Zellen ausgezeichnet. Basis ihrer
Ergebnisse war die Entwicklung und Anwendung einer neuen Methode, genannt
„Disome Selective Profiling“, die mithilfe von Flochdurchsatz-Sequenzierungen
die parallele Analyse der Assemblierung einer Vielzahl von Komplexen ermög-
licht.
Die im Jahr 2021 in der Zeitschrift Science veröffentlichten Ergebnisse zeigen,
dass ungefähr 30 % aller Proteinkomplexe einer menschlichen Zelle bereits wäh-
rend der Synthese der Protein-Untereinheiten gebildet werden. Diese Kopplung
von Synthese und Assemblierung scheint insbesondere für Homomere wichtig zu
sein. Proteine werden durch Ribosomen hergestellt, molekulare Maschinen, die
die genetische Information von mRNAs ablesen, um spezifische Proteinsequen-
zen zu synthetisieren. Bei diesem Prozess, genannt Translation, können in der Re-
gel mehrere Ribosomen hintereinander ein mRNA Molekül ablesen und dadurch
gleichzeitig mehrere Moleküle eines Proteins herstellen. Die ermittelten Daten
zeigen nun, dass die auf einer mRNA gerade entstehenden Proteine räumlich so
nahe beieinander sind, dass sie bereits während ihrer Synthese „co-translational“
zu homomeren Komplexen assemblieren können.
Dieser Mechanismus bewirkt nicht nur die schnelle und effiziente Herstel-
lung von Proteinkomplexen, sondern kann auch die fehlerhafte Bildung von Kom-
plexen aus nicht identischen Untereinheiten verhindern. Diese Entdeckung hat
grundlegende Bedeutung für unser grundsätzliches Verständnis der Proteinbioge-
nese und liefert fundamental neue Ansätze sowohl für die Grundlagenforschung
als auch für die angewandte Forschung.
370
er als Postdoc im Labor von Lars Steinmetz am European Molecular Biology Laboratory
(EMBL) in Heidelberg.
,,/nteractions between nascent proteins trans/ated by adjacent
ribosomes drive homomer assemb/y"
Die meisten Proteine einer Zelle gewinnen ihre Funktionsfähigkeit erst nach Bil-
dung von Proteinkomplexen, die aus mehreren identischen oder unterschiedlichen
Protein-Untereinheiten bestehen und dementsprechend Homomere und Hetero-
mere genannt werden. Die Preistragenden werden für ihre gemeinsam durchge-
führten Studien zum Mechanismus der Bildung von Proteinkomplexen, der soge-
nannten Proteinassemblierung, in menschlichen Zellen ausgezeichnet. Basis ihrer
Ergebnisse war die Entwicklung und Anwendung einer neuen Methode, genannt
„Disome Selective Profiling“, die mithilfe von Flochdurchsatz-Sequenzierungen
die parallele Analyse der Assemblierung einer Vielzahl von Komplexen ermög-
licht.
Die im Jahr 2021 in der Zeitschrift Science veröffentlichten Ergebnisse zeigen,
dass ungefähr 30 % aller Proteinkomplexe einer menschlichen Zelle bereits wäh-
rend der Synthese der Protein-Untereinheiten gebildet werden. Diese Kopplung
von Synthese und Assemblierung scheint insbesondere für Homomere wichtig zu
sein. Proteine werden durch Ribosomen hergestellt, molekulare Maschinen, die
die genetische Information von mRNAs ablesen, um spezifische Proteinsequen-
zen zu synthetisieren. Bei diesem Prozess, genannt Translation, können in der Re-
gel mehrere Ribosomen hintereinander ein mRNA Molekül ablesen und dadurch
gleichzeitig mehrere Moleküle eines Proteins herstellen. Die ermittelten Daten
zeigen nun, dass die auf einer mRNA gerade entstehenden Proteine räumlich so
nahe beieinander sind, dass sie bereits während ihrer Synthese „co-translational“
zu homomeren Komplexen assemblieren können.
Dieser Mechanismus bewirkt nicht nur die schnelle und effiziente Herstel-
lung von Proteinkomplexen, sondern kann auch die fehlerhafte Bildung von Kom-
plexen aus nicht identischen Untereinheiten verhindern. Diese Entdeckung hat
grundlegende Bedeutung für unser grundsätzliches Verständnis der Proteinbioge-
nese und liefert fundamental neue Ansätze sowohl für die Grundlagenforschung
als auch für die angewandte Forschung.
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