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Heidelberger Akademie der Wissenschaften [Hrsg.]
Jahrbuch ... / Heidelberger Akademie der Wissenschaften: Jahrbuch 2022 — 2023

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D. Förderung des wissenschaftlichen Nachwuchses
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I. Preise der Akademie
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6. Otto-Schmeil-Preis
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Bertolini, Matilde: Interactions between nascent proteins translated by adjacent ribosomes drive homomer assembly
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https://doi.org/10.11588/diglit.67410#0370
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D. Förderung des wissenschaftlichen Nachwuchses

er als Postdoc im Labor von Lars Steinmetz am European Molecular Biology Laboratory
(EMBL) in Heidelberg.
,,/nteractions between nascent proteins trans/ated by adjacent
ribosomes drive homomer assemb/y"
Die meisten Proteine einer Zelle gewinnen ihre Funktionsfähigkeit erst nach Bil-
dung von Proteinkomplexen, die aus mehreren identischen oder unterschiedlichen
Protein-Untereinheiten bestehen und dementsprechend Homomere und Hetero-
mere genannt werden. Die Preistragenden werden für ihre gemeinsam durchge-
führten Studien zum Mechanismus der Bildung von Proteinkomplexen, der soge-
nannten Proteinassemblierung, in menschlichen Zellen ausgezeichnet. Basis ihrer
Ergebnisse war die Entwicklung und Anwendung einer neuen Methode, genannt
„Disome Selective Profiling“, die mithilfe von Flochdurchsatz-Sequenzierungen
die parallele Analyse der Assemblierung einer Vielzahl von Komplexen ermög-
licht.
Die im Jahr 2021 in der Zeitschrift Science veröffentlichten Ergebnisse zeigen,
dass ungefähr 30 % aller Proteinkomplexe einer menschlichen Zelle bereits wäh-
rend der Synthese der Protein-Untereinheiten gebildet werden. Diese Kopplung
von Synthese und Assemblierung scheint insbesondere für Homomere wichtig zu
sein. Proteine werden durch Ribosomen hergestellt, molekulare Maschinen, die
die genetische Information von mRNAs ablesen, um spezifische Proteinsequen-
zen zu synthetisieren. Bei diesem Prozess, genannt Translation, können in der Re-
gel mehrere Ribosomen hintereinander ein mRNA Molekül ablesen und dadurch
gleichzeitig mehrere Moleküle eines Proteins herstellen. Die ermittelten Daten
zeigen nun, dass die auf einer mRNA gerade entstehenden Proteine räumlich so
nahe beieinander sind, dass sie bereits während ihrer Synthese „co-translational“
zu homomeren Komplexen assemblieren können.
Dieser Mechanismus bewirkt nicht nur die schnelle und effiziente Herstel-
lung von Proteinkomplexen, sondern kann auch die fehlerhafte Bildung von Kom-
plexen aus nicht identischen Untereinheiten verhindern. Diese Entdeckung hat
grundlegende Bedeutung für unser grundsätzliches Verständnis der Proteinbioge-
nese und liefert fundamental neue Ansätze sowohl für die Grundlagenforschung
als auch für die angewandte Forschung.

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