D. Förderung des wissenschaftlichen Nachwuchses

Mit Hilfe der neu entwickelten Methode „Ribosome Proflling“ konnte erst-
mals bestimmt werden, welche Proteine Ssb während der Synthese am Ribosom
erkennt und wann Bindung stattfindet. Ssb interagiert mit 70 % aller Proteine und
die erste Bindung beginnt bereits sehr früh während der Synthese und in unmit-
telbarer Nähe zur Ribosomenoberfläche. Die Bindeprofile einzelner Proteine zei-
gen, dass die Ssb Aktivität präzise sowohl auf den Fortgang der Synthese als auch
den Bedarf jedes einzelnen Proteins abgestimmt ist. Die überaus große Anzahl der
Ssb Substrate zeigt darüber hinaus, dass Ssb ein universales Chaperon ist, das auch
in den zellulären Proteintransport involviert ist.
Wie Ssb seine Substrate erkennt war ein weiterer Forschungsschwerpunkt, bei
dem untersucht wurde, ob die Proteine zum Zeitpunkt der Ssb Bindung gemein-
same Eigenschaften besitzen, die von Ssb an der Ribosomenoberfläche erkannt
werden und die Interaktion stimulieren. Erstmals ist es so gelungen, ein Binde-
motiv eines am Ribosom agierenden Chaperons zu identifizieren und genau zu
bestimmen, in welcher Distanz zum Ribosom dieses Motiv von Ssb gebunden
wird.
Letztlich wurde untersucht, ob die Funktion des Ribosoms mit der von Ssb
koordiniert ist. Tatsächlich existiert eine solche Koordination und es stellte sich
heraus, dass dieses Zusammenspiel auf Informationen beruht, die im Genom der
Zelle verankert sind. Die mRNA enthält Informationen, um die Geschwindigkeit
mit der Ribosomen Proteine synthetisieren zu kontrollieren und die Ribosomen
zu beschleunigen, während Ssb mit dem wachsenden Protein interagiert. Die-
ses äußerst überraschende Ergebnis liefert fundamental neue Erkenntnisse über
die Funktion molekularer Chaperone und offenbart eine neue Dimension der
Information im Genom von Lebewesen, die Proteinsynthese und die Funktion
der Chaperone synchronisiert und so die maximale Effizienz und Präzision in der
Herstellung funktionsfähiger Proteine sicherstellt.

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